estecker, 2004)。T GFβR I 和 TGFβRII 结构很类似,但 TGFβRI Р胞内段在靠近细胞膜处有一个富含甘氨酸和丝氨酸残基的结构域,叫 GS 结构域Р(GS domain)(Heldin et al., 1997),这个结构域具有激酶活性。在和配体结合之Р前,TGFβRI 和 TGFβRII 分别在膜上形成同二聚体 (Heldin et al., 1997)。最近, Р发现了 TGFβ 的第三类受体 TGFβRIII ,也叫 β聚糖(βglycan)。TGFβRIII Р虽然不能直接和 TGFβ 配体结合,但它可以作为结合蛋白促进 TGFβ2 和 РTGFβRII 结合,从而增强 TGFβ2 的效应 (Shi and Massague, 2003)。另外, РTGFβRIII 也可以促进或者减弱 TGFβ超家族其他成员和相应受体的结合 (Gray Рet al., 2002; Wiater and Vale, 2003)。TGFβ 亚家族成员作为配体首先结合在 РTGFβRII 二聚体上,激活的 TGFβRII 募集 TGFβRI 形成四聚体,并激活了 РTGFβRI 的 GS 结构域的激酶活性 (de Caestecker, 2004; Shi and Massague, 2003; Рten Dijke et al., 2003)。 Р TGFβ信号转导过程主要依靠一种叫 Smad 的蛋白来进行。激活的 TGFβR I Р募集并磷酸化下游的 Smad2 或 Smad3(Receptorregulated Smad, 受体激活型 РSmad, 简称 RSmad)。磷酸化的 RSmad 被激活,和 mon Smad,Р 6