、 D 。其中 domain C 端非常明显的外延,在这一区域包含大量的β折叠,这些β折叠与淀粉的结合有关。 1999 年英国的 Stacey M. Southall 等人研究发现 C 端的淀粉结合位点( starch - binding domain )具有与淀粉结合的能力该位点能与淀粉结合破换淀粉颗粒表面的结构,加快淀粉水解速度。[10] 年产 5 万吨α淀粉酶工厂生产车间的设计 3 图2.1 具有淀粉结合位点的α- 淀粉酶的三维模型 1.4 α- 淀粉酶的理化性质不同来源的α-淀粉酶的酶学性质和理化性质有一定的区别。它们的性质对其工业应用的影响也较大,在工业生产中要根据需要使用合适来源的酶,因此对淀粉酶性质的研究非常重要。 1.4.1 底物特异性α-淀粉酶和其他酶类一样,具有反应底物特异性,不同来源的α-淀粉酶反应底物也各不相同,通常α-淀粉酶显示出对淀粉及其衍生物有最高的特异性。这些淀粉及衍生物包括支链淀粉,直链淀粉、环糊精、糖原质和麦芽三塘等。 1.4.2 最适 PH 和最适温度 PH 和反应温度对酶活力影响最大,不同来源的α-淀粉酶有各自的最适作用 PH 和最适作用温度。通常情况下, α-淀粉酶的最适作用 PH 一般在 2-12 之间变化。真菌和细菌类α-淀粉酶的最适 PH 在酸性和中性范围内,如芽孢杆菌α-淀粉酶的最适 PH 为 3,碱性α-淀粉酶的最适 PH 为 9-12 。不同来源微生物来源的α-淀粉酶的最适作用温度存在着较大的差异,其中最适作用温度最低的只有 25-30 ,而最高的能达到 100-130 。另外,钙离子和钠离子对一些酶的最适作用温度也有一定影响。 1.4.3 金属离子对酶稳定性的影响α-淀粉酶是金属酶,很多金属离子特别是金属离子对其有抑制作用,另外巯基、 N-溴琥珀酸亚胺, P-羟基汞苯甲酸、碘乙酸等对α-淀粉酶也有抑制作用。α-淀粉酶中
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