丙氨酸、谷氨酸外,其余的均为甘氨酸、谷氨酸和天冬氨酸。所有来源的HSP70均富含苯丙氨酸、赖氨酸、缬氨酸、亮氨酸和脯氨酸。Р热休克蛋白的组成和结构Р结构РFlynn等的研究表明:?HSP70的氨基酸的一级结构可分为3个功能域:Р近N端为45kDa大小结构上高度保守的氨基酸序列,具有ATPase活性区,比羧基端部分具有更高的保守性,与不同生物的HSP70所共有的生化特性有关;Р紧接着为18kDa大小相对保守的氨基酸序列,是多肽的结合部位;Р近C端有约10kDa结构上多变的氨基酸序列,其结构尚不明,可能与特定的一组蛋白底物相互作用有关。Р热休克蛋白的分类РHSP100家族РHSP90家族(分子量约83-90kDa)РHSP70家族(分子量约66-78kDa)РHSP60家族和小分子量smHSP家族(分子量? 约12-43kDa)Р泛素Р分类Р种属Р细胞内定位РHSP70家族РHSP70(HSP40、HSP24)Р所有生物Р细胞质和细胞核骨架,热休克后移至细胞核及核仁质膜上;哺乳动物线粒体РDnaK(DnaJ、GrpE)Р大肠杆菌Р细胞质РSsa1-4、SsB1、SsC1、SsD1Р酵母Р细胞质线粒体РBipР哺乳动物Р内质网РHsc70Р动物细胞Р胞浆Рgrp78Р哺乳动物Р内质网Рprp73Р动物细胞Р胞浆РKar2pР酵母Р内质网РHSP100家族РHSP104Р酵母Р细胞质和核及核仁РClpXР大肠杆菌Р细胞质Р分类Р种属Р细胞中的定位РHSP60家族РGroEL(GroES)Р大肠杆菌Р内质网РCpn60(cpn10)Р真核细胞Р线粒体和叶绿体РRBPР植物Р叶绿体РMif4pР酵母Р线粒体РHSP90家族РHtpGР大肠杆菌Р细胞质РHsp90Р哺乳动物Р细胞质РHsp83、Hsp87Р酵母和果蝇Р细胞质Рgp96Р肉瘤细胞Р内质网和胞液РGrp94Р哺乳动物Р内质网