使其有一定的取向。这样就把一个分子间的反应变成了一个近似的分子内反应，由于底物与酶的多点结合，大大降低了活化能，因而在热力学上也是有利的，从而加速了反应的进行。Р(2)多元催化Р在酶催化过程中通常酶的各个基团分别发挥不同的催化作用，同时进行多个基元反应。多元催化相互配合并行，从而加速了酶催化反应速度。Р(3)微环境Р一般地，酶蛋白分子内部是一个非极性占优势的区域，侧链残基接近于烃类，而分子的表面则是极性占优势区。但这个表面是无规的，不均一的，由于酶分子表面是镶嵌式的，各点有差别，可能存在极性区、非极性区和强极性区，因而酶分子表面存在不同的微环境。Р(4)酶和底物的诱导契合及底物的变形Р当酶和底物结合时，酶蛋白发生扭曲使酶的构象产生一定的的变化，让催化基处于被作用键的恰当位置，即酶被激化，产生活性；另二方面。酶和底物的结合，还可以使底物分子中的敏感РР健发生变形(或产生张力)，促使敏感键更易于断裂，加速了反应速度。Р酶催化反应的专一性Р（1）结构专一性:表现为键专一性、基团专一性的绝对专一性。健专一性的酶、要求作用于一定的键，对键两端的基团无严格的要求。这是一种相对专一性，对底物的要求最低。Р具有基团专一性的酶，不仅对酶作用的健有一定的要求，对所催化的键一侧的基。团也有所选择。而绝对专一性的酶只能作用于一种底物，脲酶就是这种酶的一个例子，它只能催化尿素的水解反应。Р（2）立体化学专一性：立体化学专一性是从酶催化底物的主体化学性质来考虑的一种专一性。又分为光化学异构专一性和几何异构专一性二个方面。Р当酶催化反应的底物中具有旋光异构体(即底物分子中含有手性碳原子时，酶只选择性地催化其中一种对映体，而对另一种对映体无催化作用。Р具有几何异构专一性的酶，只催化底物中某一种立体结构的物质，而对其几何异构体不发生催化作用。Р酶的结构专一性和几何专一性决定了酶催化反应过程的高选择性的特点。
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