的Box-Behnken软件对水解条件进行优化,进一步研究各个因素及其交互作用对豌豆蛋白起泡能力及泡沫稳定性的影响,建立响应面模型的回归方程并对每一个系数的显著性进行统计分析。Р3 实验结果与讨论Р3.1 单因素结果与分析Р3.1.1 加酶量E/S(W/W)Р底物浓度4%,30min,50℃,pH8.0的前提下,采用0.00%,0.04%,0.08%,0.12%,0.16%,0.20%的酶浓度,在底物浓度、酶解温度、pH 值等其它因素不变的情况下,增大碱性蛋白酶用量增加,豌豆浓缩蛋白的起泡能力及起泡的稳定性逐渐增加,当加酶量达到0.16%时,起泡性与泡沫稳定性达到最大值,随后开始慢慢减小。这可能是由于有限酶的催化水解使蛋白质分子柔性增加,疏水Р基团充分暴露,因而使蛋白质分子能迅速吸附至气—水界面,并随即将界面张力下降至低水平能力,增强了起泡性。然而,由于低分子质量肽不能在界面形成具有黏附性质的膜,因而过度的水解会损害起泡能力,当酶用量达到一定程度后,由于底物浓度不能对酶达到饱和,导致酶的作用受到抑制,酶用量的增加不能再提高起泡性。Р如图1所示,Р图一加酶量对起泡性与泡沫稳定性的影响Р3.1.2 底物浓度Р采用2%,4%,6%,8%,10%的底物浓度,豌豆蛋白在酶浓度、酶解时间、酶解温度、pH 值不变的条件下,在较低底物浓度时,随着底物浓度增加,起泡性和起泡稳定性逐渐增大。这可能因为随着底物浓度的增加,使蛋白液表面的浓度提高,从而增加了亲水基团和疏水的非极性基团,增大了蛋白酶与底物蛋白分子肽键的接触机会,使得气泡易于形成,提高了蛋白质的起泡性。当底物浓度增加达到8%时,起泡性与泡沫稳定性达到最大值,随后当底物浓度继续增大时,起泡能力开始呈现下降趋势,这可能是因为底物浓度较大时,在不断受热的情况下,小分子进一步聚合形成可溶性的聚合多肽,界面张力增加,起泡性逐渐减小。Р如图二所示
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