SH的与变性蛋白质在水中凝固作用成正比,脯氨酸或羟脯氨酸能阻碍蛋白质彼此形成交联,使蛋白质不易凝固Р②pH:一般在等电点范围内,最易凝固Р③静水压:大多数蛋白质在100~1200Mpa压力范围经受诱导变性,压力诱导转变的中点出现在400~800Mpa;主要是因为蛋白质是柔性的和可压缩的,球状蛋白质分子结构的内部有一些空穴仍然存在;压力诱导的蛋白质变性是高度可逆的;高静水压作为一种食品加工方法应用于食品杀菌或蛋白质的凝胶作用,可以不可逆的破坏微生物的细胞膜和导致微生物的细胞器的离解。Р用途意义:a.压力胶凝形成的凝胶更软Рb.牛肉嫩化Рc.不损害营养、天然色素及风味、不导致有毒有害物质产生Рd.对龙虾、贝类、鲍鱼等水产品进行脱壳Р④剪切作用:揉搓、振动、打擦等操作产生的机械剪切可能使蛋白质变性。揉搓或滚压产生剪切力可打破α-螺旋;当一个转动的叶片产生高剪切时,造成亚音速的脉冲,导致蛋白质变性,剪切速度越高,蛋白质变性程度越高;高温和高剪切力相结合能导致蛋白质不可逆的变性Р(2)化学因素:①pH值:常温下,大多数蛋白质仅在pH值4-10之间是稳定的Р②有机溶剂:有机溶剂以不同的方式影响蛋白质的疏水相互作用、氢键和静电相互作用;非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解,因此会削弱疏水相互作用。Р③有机溶质:尿素和盐酸胍(GuHCl)诱导的蛋白质变性,打断了氢键导致蛋白质变性,通过提高疏水氨基酸残基在水相的浓度,也降低了疏水相互作用。Р④表面活性剂:如十二烷基磺酸钠(SDS)是强有力的变形剂,起作用如同蛋白质疏水区和亲水环境的媒介物,打断了疏水相互作用Р⑤促溶盐:两种方式影响蛋白质的稳定性:a.低浓度时,离子通过非特异性的静电相互作用。这时与盐的性质无关b.高浓度,盐具有影响蛋白质结构稳定性的离子特异效应,Na2SO4和NaF这样的盐能促进蛋白质结构的稳定性,和NaClO4的作用相反
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