起到第110个氨基酸,有4个超变区(hyperviarible region),分别位于31~37、51~58、84~91、101~110氨基酸区域,其余区域为骨架区,氨基酸序列的变化较小。根据Ig重链抗原性的差异,免疫球蛋白可分为五类,即IgG, IgM, IgA, IgD,及IgE,其相应重链类型分别称为γ、μ、α、δ及εР ? 轻链(light chain, L链)Р 由213~214个氨基酸组成,分子量为22 500,有一个可变区(VL)和一个恒定区(CL)。 VL:自氨基端起到第109位氨基酸,内有3个超变区,分别位于26~32、48~55、90~95氨基酸区域,其余为骨架区。Р 根据抗原性不同,可以分为κ、λ两种Р 其他结构Р ?Р ? J链(joining chain ,J链) 分泌片段(secretory piece ,SP)Р 2、免疫球蛋白的功能区Р Ig的H、L链每隔110个氨基酸残基即由链内二硫键连接并经β片层折叠( β–sheet fold)形成一个能行使特定功能的球形单位,称为Ig的功能区或称结构域(domain):Р ?Р ?Р ?Р ?Р ? VH-VL 抗原结合位点 CH-CL 遗传位点 CH2-CH2 补体结合位点 CH3-CH3 细胞结合位点绞链区Р 3、酶解片段Р (一)木瓜蛋白酶的水解作用Р 木瓜蛋白酶(papain)使Ig在绞链区重链间二硫键近N端处切断,形成3个水解片段:Р ?Р ? 两个相同的单价抗原结合片段(fragment of antigen-binding)简称Fab段一个可结晶的片段(crystalizable fragment)Fc段Р (二)胃蛋白酶的水解作用Р 胃蛋白酶(pepsin)可使Ig于绞链区重链间二硫键近C端处断开,形成一个具有与抗原双价结合F(ab’)2片段和无生物活性的小分子多肽碎片Р(pFc)。
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