,可使组蛋白H3氨基末端的正电荷数降低,改变了组蛋白一DNA间的相互作用,这可能是导致染色质变构凝集的原因之一。根据激光共聚Р 焦显微分析表明,在有丝分裂后期和末期,Ser10磷酸化组蛋白H3的荧光信号出现在中体位置,在纺锤体中央形成梯状区带,随后凝集成点状成直线排列,和分开的两套染色体形成“三明治”样结构。Р 4.泛素化Р 组蛋白H2A在1975年被首次发现有泛素化修饰, 其泛素化修饰位点是高度保守的赖氨酸残基119 (K119)位点。研究发现在大量高等真核生物中H2A总量的5%~15%被泛素化,除了在芽殖酵母中没有发现泛素化的组蛋白H2A(ubiquitinated-H2A,uH2A)以外, 在许多组织和细胞中都发现有多聚泛素化(polyubiquitination)的H2A。研究还发现, 组蛋白H2A的泛素化能够促进组蛋白РH1与核小体的结合,促进多聚梳群蛋白(b group protein)的沉默,还在X染色体失活的起始过程中有重要作用。除了H2A以外,组蛋白H2B也可以被泛素化修饰。尽管染色质中泛素化的组蛋白H2B量并不多,约占1%~2%,但是在从芽殖酵母到人类的真核生物中广泛分布。研究还发现H2B的123位赖氨酸的泛素化还能影响H3的79位赖氨酸的甲基化。Р 5.组蛋白的其他修饰方式Р 相对而言,组蛋白的甲基化修饰方式是最稳定的,所以最适合作为稳定的表观遗传信息。而乙酰化修饰具有较高的动态,另外还有其他不稳定的修饰方式,如腺苷酸化、ADP核糖基化等等。这些修饰更为灵活的影响染色质的结构与功能,通过多种修饰方式的组合发挥其调控功能。所以有人称这些能被专识别的修饰信息为组蛋白密码。这些组蛋白密码组合变化非常多,因此组蛋白共价修饰可能是更为精细的基因表达方式。Р 另外,研究发现H2B的泛素化可以影响H3K4和H3K79的甲基化,这也提示了各种修饰间也存在着相互的关联。
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