,或肿瘤分化 10 的的分子标志。 5 、举例说明酶的结构和功能之间的相互关系。答:酶的结合部位(基团):直接与底物结合的部位,决定酶的专一性(1-2 个Aa组成). 酶的催化(部位)基团:决定酶催化反应的能力( 2-3 个Aa组成) . 6 、称取 25 毫克某蛋白酶制剂配成 25 毫升溶液,取出 1 毫升该酶液以酪蛋白为底物, 用 Folin- 酚比色法测定酶活力, 得知每小时产生 1500 微克酪氨酸。另取 2 毫升酶液, 用凯式定氮法测得蛋白氮为 0.2 毫克。若以每分钟产生 1 微克酪氨酸的酶量为一个活力单位计算,根据以上数据,求出: (1)1 毫升酶液中含有的蛋白质和酶活力单位数; (2 )该酶制剂的比活力; (3)1 克酶制剂的总蛋白含量和酶活力单位数。答案( 1)1毫升酶液中含有的蛋白质和酶活力单位数; 答: 0.1 x6.02 =0.602mg 1500/60 =25u (2)该酶制剂的比活力; 答: 25x25/25 =25u/mg (3)1克酶制剂的总蛋白含量和酶活力单位数。答: 0.602 x25/25 x1000 =602mg 25x1000 =25000 u 7、 100 克胰脏中胰酶总活力是 10000u , 经硫酸铵盐析得胰酶10克, 胰酶总活力是 8000u , 经层析得胰酶 1克, 5000u , 问胰脏和硫酸铵沉淀、层析两步所得胰酶比活力以及纯化倍数? 答案: 胰脏 100 克比活力: 0.1u/mg 硫酸铵沉淀 10克胰酶比活力: 0.8 u/mg 纯化倍数: 8倍层析 1克胰酶比活力: 5u/mg 纯化倍数: 50倍 8、竞争性抑制剂对酶反应速度的影响。请解释为什么在有抑制剂存在时 Km 变大了, 而 Vmax 没有变化? 二、名词解释(都应掌握) 酶的活性中心: 酶分子上直接与底物结合并与其催化性能直接有关的一些基团所构成的微区。
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