受体形成二聚体,同时使受体胞浆结构域的多个酪氨酸残基磷酸化。受体的胞浆部分具有酪氨酸激酶的活性,使受体形成二聚体相互磷酸化,因此激活从细胞膜传递到细胞核的信息通路,最终活化转入因子而启动细胞某些特异蛋白质的生物合成。G蛋白偶联受体由三部分组成:受体(R)在膜外侧,G蛋白与效应酶(腺苷酸环化酶C)在膜内侧,分别在膜上流动,当激素在膜外侧与相应受体结合,通过G蛋白的转导作用,即可改变腺苷酸环化酶的活性,从而调节cAMP的生成。腺苷酸环化酶的活性G蛋白的调节,而G蛋白又受GTP调节。G蛋白有激活型(Gs)和抑制型(Gi)两类,位于细胞膜中,当激素(H)与受体(Gs激活型或抑制型Gi)结合后,引起Gs及Gi与GTP结合,分别为Gs-GTP或Gi-GTP,前者能激腺苷酸环化酶,增加cAMP的生成,后者抑制激腺苷酸环化酶的活性,降低cAMP的生成。G蛋白由α、β、γ亚基组成,Gs及Gi中的β、γ亚基结构相同,α亚基有激活型(αs)与抑制型(αi)两种结构,β、γ亚基能抑制α亚基的活性。cAMP的生理作用主要是通过cAMP依赖性蛋白激酶来实现。这种蛋白激酶由两种亚基组成的四聚体。一种是催化亚基具有催化蛋白质磷酸化作用,另一种是调节亚基,是调节亚基的抑制剂。当调节亚基与催化亚基结合时,酶呈抑制状态。cAMP存在时,可与调节亚基结合使调节亚基变构而脱落,与催化亚基分开,从而催化亚基发挥作用使蛋白激酶活化。蛋白激酶的作用:1)酶的磷酸化:酶蛋白经磷酸化后,其活性可受到激活或抑制,如磷酸化酶B受蛋白激酶激活后,可利用ATP将无活性的磷酸化酶B磷酸化,成为有活性的磷酸化酶A,从而促进糖原分解。2)其它功能蛋白质的磷酸化:已发现许多蛋白质在cAMP-蛋白激酶作用下磷酸化而改变功能。如抗利尿激素可以通过cAMP激活肾小管细胞膜上的蛋白激酶,促进某种膜蛋白磷酸化,使细胞通透性改变,从而加速对水的重吸收。
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