.89和91-96单独存在时都能形成纤维结构【32’33,34]。另一方面,Ferri等人利用抑制抗体作用于微球蛋白的各片段,发现抗体结合在片段92.99的位置可以阻止纤维的形成,然而结合于片段20-41或63-75并没有太大的影响【35】。其后,Eisenberg等人利用人类和老鼠的微球蛋白对比,发现片段83.89在序列上的差异会造成完全不同的结果,于是预测人类微球蛋白的尾部片段83-99会形成典型的B发夹结构,而这部分聚集组合成纤维的骨架,而蛋白的其它部分仍维持球型结构悬挂在纤维主轴的周围【33】,如图1_4所示。此外,Eisenberg等人6将各种由不同蛋白片段聚集而成的纤维结构归纳分类,并在结构和侧链位置上做了详细的描c。一。,馘二=一D一’堆_■h删:{嘲嗡,,。,_·一∞商磁‰,一一~J-_酗峨.图1-4.Eisenberg等人利用电子显微镜观测的影像和提出的纤维模型自然态中片段20-41因具有反式结构的Pr032,经许多实验证实也是形成纤维结构的主要原因[37,38,39,40]。Goto等人也发现单独存在的片段20-41(又称为I(3片段)在很多不同的溶液环境下皆可以形成纤维结构,利用固体核磁共振确定了其结构,他们提出位于His31和Pr032之间的肽键必须是反式结构(transconfigurafion),并且片段20-28的侧链方向和自然态相比正好相反,疏水侧链Phe22和Tyr26埋藏在两层13.sheet之间,如图1.5和图1.6所示【41】。而这和AB1-42纤维有很相似的拓朴结构【42-43]。p二。鬻黛』艘氧辎燕埘蛾轳矽篡肾略钳甲辚瓣钨秽薯雾葱黪、j戡裂囊囊黉?j《臻巍熬i确露戮∥翟赣B毽纛翌警譬蔫蒸:≥,《囊囔譬譬”‘一≮:羹隳雾季馨黪薯'j掣图1.5.Goto等人利用固体核磁共振观察并提出的豳纤维模型7stateivestate嚣謦嚣黪燮《
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